Algumas proteínas importantes mas pouco conhecidas da maioria dos estudantes

As proteínas são moléculas essenciais para a vida, responsáveis por quase todas as funções celulares. Para funcionar corretamente, uma proteína precisa se dobrar em uma forma tridimensional específica, chamada estrutura nativa. Esse processo de dobramento é complexo e delicado, pois até pequenas falhas podem impedir a proteína de desempenhar seu papel ou até torná-la prejudicial.

Ilustração mostra coronavírus (SarsCov-2) atacando células humanas.

É aí que entram as chaperonas — proteínas especiais que ajudam outras proteínas a se dobrarem corretamente. Elas agem como “ajudantes” dentro da célula, garantindo que as proteínas recém-sintetizadas ou desnaturadas não se enrolem de maneira errada ou não se agreguem umas às outras, formando “bolas” que não funcionam.

As chaperonas não fazem parte da estrutura final da proteína; elas apenas acompanham o processo de dobramento, fornecendo um ambiente seguro para que a proteína alcance sua forma correta. Além disso, em alguns casos, as chaperonas também podem ajudar proteínas que foram desnaturadas (perderam sua forma original por calor, químicos ou outras causas) a voltar a se dobrar corretamente, um processo chamado renaturação. (Convém lembrar que, nesse caso, a renaturação é possível se o efeito sobre as proteínas for moderado, um leve aquecimento por exemplo. Fora das células, com ações extremas sobre as proteínas - como a fervura - e sem a presença das chaperonas, não há como ocorrer renaturação.)

Sem a ação das chaperonas, muitas proteínas importantes simplesmente não conseguiriam atingir sua forma funcional, o que afetaria o funcionamento das células e, consequentemente, do organismo como um todo. As chaperonas são fundamentais para a qualidade e estabilidade das proteínas, garantindo que elas se formem da maneira certa para manter a vida funcionando perfeitamente.

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Proteínas de Choque Térmico: Protetoras das Células em Situações Extremas

As proteínas de choque térmico (ou HSPs, do inglês Heat Shock Proteins) são um tipo especial de proteínas que ajudam as células a sobreviver em condições de estresse, como calor excessivo, frio extremo, falta de oxigênio, exposição a substâncias tóxicas e outros tipos de agressão.

Quando uma célula é submetida a um estresse forte, muitas proteínas dentro dela podem se desnaturar — ou seja, perder sua forma correta — e se tornar incapazes de funcionar. As proteínas de choque térmico entram em ação justamente nessas situações para proteger outras proteínas.

Elas atuam como chaperonas, ajudando as proteínas desnaturadas a se dobrarem novamente em sua forma funcional, prevenindo a formação de aglomerados de proteínas que poderiam ser tóxicos para a célula. Além disso, as HSPs podem ajudar a eliminar proteínas danificadas que não podem ser reparadas.

Essas proteínas são essenciais para a sobrevivência celular, porque permitem que a célula resista a condições adversas que, de outra forma, seriam letais. Por isso, as proteínas de choque térmico são encontradas em praticamente todos os organismos, desde bactérias até humanos.

Além do papel protetor, as HSPs têm importância em diversas áreas da medicina, como no estudo do câncer e doenças neurodegenerativas, onde o controle do dobramento das proteínas é fundamental.

Febre e vírus

É comum ouvir que a febre ajuda a combater vírus porque eles não possuem chaperonas do tipo "proteínas de choque térmico" e, portanto, não conseguem se recuperar do calor, mas essa explicação é simplista e incorreta. Na verdade, vírus não são organismos vivos independentes; eles dependem da célula hospedeira para produzir suas proteínas e se replicar. Assim, mesmo que o vírus não tenha chaperonas próprias, as proteínas da célula infectada — que sim, possuem chaperonas — são utilizadas para montar as estruturas virais. Portanto, a ausência de chaperonas nos vírus não é a razão pela qual a febre ajuda a combater infecções. O verdadeiro papel da febre está em ativar o sistema imunológico, dificultar a replicação viral e criar um ambiente menos favorável ao avanço do patógeno.

Apesar disso, não controlar a febre pode ser perigoso. Embora febres leves (até cerca de 38°C) geralmente não precisem de medicação e possam até ser benéficas (por ativarem o sistema imunológico), valores mais altos já exigem atenção, pois podem causar desconforto, desidratação e, em alguns casos, convulsões — especialmente em crianças pequenas, idosos ou pessoas com doenças crônicas. Aliás, febres nesse público citado, sempre merecem ser acompanhadas de perto, mesmo febres baixas. Febres altas (acima de 39°C) são motivo de alerta e requerem avaliação médica imediata. Assim, embora a febre possa ser um aliado do corpo, ela precisa ser monitorada cuidadosamente para garantir que seus benefícios não sejam superados por riscos à saúde.

Texto produzido por ChatGPT, revisado e ampliado por Ramon L. O. Junior